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Milano, 15 ott. (AdnKronos) - E' una proteina 'Frankenstein', ricavata da un mix di segmenti ordinati e disordinati, e potrebbe essere la chiave per creare un biomateriale in grado di aiutare i tessuti a guarire. Iniettandola, un team di ingegneri biomedici ha infatti dimostrato che forma un'architettura solida, in risposta al calore corporeo, che in poche settimane si integra perfettamente nelle ferite facilitando la crescita delle cellule.
La proteina artificiale è protagonista di una ricerca pubblicata online su 'Nature Materials'. Il team Usa che ha condotto lo studio - scienziati della Duke University e della Washington University di St. Louis - è convinto che le sue proprietà uniche possano permettere di controllare con precisione i nuovi biomateriali, permettendo applicazioni nell'ingegneria dei tessuti e nella medicina rigenerativa.
Le proteine funzionano come origami, ripiegandosi e interagendo con specifiche strutture biomolecolari. Negli ultimi due decenni, spiegano gli esperti, c'è stato un crescente interesse per le proteine intrinsecamente disordinate (Idp). A differenza delle 'colleghe' ben piegate, la loro qualità è quella di poter adottare una varietà di strutture distinte, ma non in maniera casuale: recenti progressi nella loro conoscenza hanno dimostrato che esistono regole ben definite. I ricercatori sono interessati alla versatilità che si può ottenere nella funzione proteica mettendo insieme le proteine ben piegate con le Idp, proprio come se si componesse una collana di perle.
L'équipe ha lavorato con polipeptidi simili a elastina (Elp), che sono proteine completamente disordinate fatte per imitare pezzi di elastina, una proteina molto elastica presente nell'organismo e in grado di consentire ai vasi sanguigni e agli organi (come la pelle, l'utero e i polmoni) di ritornare alla loro forma originale dopo essere stati stirati o compressi. "Eravamo curiosi di vedere quali tipi di materiali avremmo potuto ottenere aggiungendo l'ordine a una proteina altrimenti disordinata", spiega Stefan Roberts, primo autore del lavoro.
Roberts e colleghi hanno così creato proteine 'Frankenstein' che portano alle cosiddette proteine parzialmente ordinate (Pop). I nuovi biomateriali frutto del mix sono fluidi a temperatura ambiente e si solidificano alla temperatura corporea formando una struttura stabile e porosa che con un'infiammazione minima si integra nel tessuto circostante e favorisce la formazione di vasi sanguigni.
"Questo materiale non si degrada rapidamente e mantiene il suo volume molto bene, il che è insolito per un materiale a base di proteine", afferma Roberts. L'effetto è che "le cellule prosperano ripopolando il tessuto nell'area in cui viene iniettato. E queste caratteristiche potrebbero renderlo un'opzione percorribile per l'ingegneria tissutale e la guarigione delle ferite". Il gruppo spera di studiare il materiale in modelli animali per esplorare i potenziali utilizzi e sviluppare una migliore comprensione del motivo per cui promuove la vascolarizzazione. Se questi studi saranno efficaci, Roberts è ottimista sul fatto che il nuovo materiale possa diventare la base per un'azienda biotech.
La proteina artificiale è protagonista di una ricerca pubblicata online su 'Nature Materials'. Il team Usa che ha condotto lo studio - scienziati della Duke University e della Washington University di St. Louis - è convinto che le sue proprietà uniche possano permettere di controllare con precisione i nuovi biomateriali, permettendo applicazioni nell'ingegneria dei tessuti e nella medicina rigenerativa.
Le proteine funzionano come origami, ripiegandosi e interagendo con specifiche strutture biomolecolari. Negli ultimi due decenni, spiegano gli esperti, c'è stato un crescente interesse per le proteine intrinsecamente disordinate (Idp). A differenza delle 'colleghe' ben piegate, la loro qualità è quella di poter adottare una varietà di strutture distinte, ma non in maniera casuale: recenti progressi nella loro conoscenza hanno dimostrato che esistono regole ben definite. I ricercatori sono interessati alla versatilità che si può ottenere nella funzione proteica mettendo insieme le proteine ben piegate con le Idp, proprio come se si componesse una collana di perle.
L'équipe ha lavorato con polipeptidi simili a elastina (Elp), che sono proteine completamente disordinate fatte per imitare pezzi di elastina, una proteina molto elastica presente nell'organismo e in grado di consentire ai vasi sanguigni e agli organi (come la pelle, l'utero e i polmoni) di ritornare alla loro forma originale dopo essere stati stirati o compressi. "Eravamo curiosi di vedere quali tipi di materiali avremmo potuto ottenere aggiungendo l'ordine a una proteina altrimenti disordinata", spiega Stefan Roberts, primo autore del lavoro.
Roberts e colleghi hanno così creato proteine 'Frankenstein' che portano alle cosiddette proteine parzialmente ordinate (Pop). I nuovi biomateriali frutto del mix sono fluidi a temperatura ambiente e si solidificano alla temperatura corporea formando una struttura stabile e porosa che con un'infiammazione minima si integra nel tessuto circostante e favorisce la formazione di vasi sanguigni.
"Questo materiale non si degrada rapidamente e mantiene il suo volume molto bene, il che è insolito per un materiale a base di proteine", afferma Roberts. L'effetto è che "le cellule prosperano ripopolando il tessuto nell'area in cui viene iniettato. E queste caratteristiche potrebbero renderlo un'opzione percorribile per l'ingegneria tissutale e la guarigione delle ferite". Il gruppo spera di studiare il materiale in modelli animali per esplorare i potenziali utilizzi e sviluppare una migliore comprensione del motivo per cui promuove la vascolarizzazione. Se questi studi saranno efficaci, Roberts è ottimista sul fatto che il nuovo materiale possa diventare la base per un'azienda biotech.
Ultimo aggiornamento: 15 Ottobre 2018
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